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O consumo excessivo de açúcar pode acabar com o seu corpo

appleton.jpgNancy Appleton, Ph.D.
www.nancyappleton.com

Em 1912, um francês chamado Louis Maillard descobriu que a razão pela qual alguns alimentos perdiam a cor e endureciam quando cozidos era uma ligação química do açúcar (glicose) do alimento à proteína.

A reação Maillard

Esta reação faz a torrada ficar marrom e o bife enrijecer durante o cozimento. É preciso uma temperatura elevada para ligar essas moléculas de glicose e proteína. Ele descobriu que esta ligação mudava a estrutura da proteína, o que poderia gerar um problema para o corpo digerir, assimilar e metabolizar este alimento com nova estrutura.


Além do assado e da fritura, o preparo da maioria dos alimentos envolve temperatura elevada e a reação de Maillard é um problema em qualquer alimento assim aquecido. Desde 1912, houve mais pesquisas sobre a reação Maillard, ou reação de escurecimento, porque o câncer foi vinculado a este processo.


Os cientistas que estudam os alimentos tentam o tempo todo encontrar um método para retardar ou impedir esta reação nos alimentos industrializados. Para mim, parece melhor não consumir alimentos processados em alta temperatura em vez de procurar uma poção mágica que impeça a reação, que pode causar seus próprios problemas, ou de procurar uma pílula que impeça a reação a ser receitada para quem comeu alimentos cozidos demais, que por sua vez pode ter seus próprios efeitos colaterais.


Recentemente, novas pesquisas mostraram que esta mesma reação de ligação anormal do açúcar com a proteína pode acontecer no organismo quando o nível de glicose no sangue torna-se e permanece elevado.


Em 2002, o consumo de açúcar nos Estados Unidos foi de quase 80 quilos por pessoa por ano. Este absurdo de açúcar pode fazer com que alguns tenham nível elevado de glicose no sangue, muito mais elevado do que no passado, quando comíamos menos açúcar. Quando o nosso sangue e nossas células sangüíneas são inundados constantemente com tanto açúcar, este pode ligar-se de forma não enzimática às proteínas.


Talvez não pareça coisa muito grave, mas é. Há um processo normal em que o açúcar se une enzimaticamente às proteínas em nosso organismo para formar glicoproteínas, essenciais para o funcionamento do corpo. Todas essas reações químicas em tecidos vivos estão sujeitas ao controle estrito das enzimas e obedecem a um programa metabólico muito bem regulado. Quando as enzimas ligam a glicose às proteínas, fazem-no num lugar específico, numa molécula específica, com um propósito específico.
O açúcar e a proteína não deveriam unir-se de forma não enzimática. Quando isso acontece, o produto formado chama-se proteína glicosada ou Produto Final Glicosado Avançado (PGA). Este processo pode alterar permanentemente a estrutura molecular da proteína e, em conseqüência, alterar a maneira como os PGA funcionam no organismo. A proteína torna-se tóxica para o corpo.


A toxidez faz com que as células não funcionem da melhor maneira, provoca danos ao corpo e resulta num sistema imunológico esgotado. Com o tempo, acontece a degeneração. Essas mudanças podem começar como pequenos transtornos ou incapacidades e, mais tarde, prosseguir até se transformarem em doenças específicas.
Este dano às proteínas acontece em dois estágios. O primeiro produto formado pelo ataque da glicose à proteína é conhecido como base de Schiff, que fica no corpo durante alguns dias. A base de Schiff é instável e sofre uma lenta reformulação química que dura várias semanas até formar uma união mais estável, os produtos de Amadori.


Esses produtos sofrem mais reações até a transformação em PGA, que é irreversível. Os PGA são caracterizados como pigmentos marrons ou fluorescentes e parecem promover muitas complicações relacionadas à idade, como aterosclerose, hipertensão, catarata, degeneração da mácula, rigidez das articulações, artrite reumatóide, mal de Alzheimer e diabete.

O glicosamento das proteínas do sangue acontece quando o nível de glicose dispara e permanece alto. Quem toma um único refrigerante, come uma barra de chocolate ou um pão doce de estômago vazio descobre que o nível de glicose em seu sangue dispara. O habitante médio dos Estados Unidos de hoje toma mais de 576 doses de 350ml de refrigerante por ano ou 1,6 latinhas de 350 ml por dia. Um adolescente do sexo masculino toma 868 refrigerantes por ano.


Cada refrigerante tem 10 colheres de chá de açúcar e, assim, cada pessoa ingere cerca de um quarto de xícara de açúcar todos os dias só no refrigerante. O consumidor médio ingere mais de meia xícara total de açúcar por dia. Este excesso pode deixar o sangue inundado de açúcar quase o tempo todo, levando a conseqüências como a anulação do sistema imunológico.


Um estudo recente apresentado na reunião anual da Diabetes Association de São Francisco mostra que comer alimentos tostados pode provocar enfartes, derrames e danos aos nervos.


Há muitos anos os cientistas sabem que cozinhar proteínas com açúcares na ausência de água forma PGAs que podem danificar os tecidos do corpo. Os diabéticos sofrem uma incidência altíssima de danos aos nervos, às artérias e aos rins porque o nível elevado de açúcar no sangue acelera muito em seu organismo as reações químicas que formam produtos glicosados avançados.


O que mais assusta é que ingerir alimentos com esses PGAs eleva seu nível no sangue e nos tecidos e aumenta os danos neurológicos. Cozinhar com água impede que o açúcar se ligue à proteína para formar essas substâncias químicas venenosas.


Cozinhar sem água faz com que o açúcar se combine com as proteínas para formar PGAs. Assim, assar, tostar e grelhar provocam a formação dos venenosos produtos glicosados avançados, enquanto ferver e cozer no vapor impedem-na. Segundo essas novas descobertas, os alimentos assados, como biscoitos, casca de pão tostada, carne assada, feijão assado no forno, típico dos EUA, e até o café torrado podem aumentar o dano neurológico, principalmente em diabéticos, muito mais suscetíveis a este tipo de dano.


Por outro lado, como as hortaliças cozidas, os cereais integrais, as leguminosas (feijões) e as frutas são preparados com água, não contêm volume significativo de produtos glicosados avançados. Com toda a certeza esta é mais uma razão para remover da dieta o máximo possível de açúcar, o mais cedo possível, e comer principalmente alimentos crus ou cozidos no vapor.

Nancy Appleton é autora de Lick the Sugar Habit , Lick the Sugar Habit Sugar Counter , The Curse of Louis Pasteur , Heal Yourself with Natural Foods e Healthy Bones .

Seu sítio na internet é: www.nancyappleton.com

Comentário do dr. Mercola:
Muito obrigado a Nancy pelo texto sobre o açúcar. Ela escreveu o clássico Lick the Sugar Habit e mais vários artigos para este sítio, listados abaixo.

Um dos meus preferidos é Metabolic Typing , que identifica suas necessidades genéticas e bioquímicas individuais. Uma coisa é clara: seja qual for o seu tipo metabólico, açúcar não vai lhe fazer bem.

Outra grande preferência minha é tentar consumir o máximo possível de alimentos crus. O consumo de alimentos crus tende a limitar muitos problemas das proteínas e dos PGAs discutidos acima.

Temos também hoje em dia a exposição à acrilamida, produto químico considerado como provável carcinogênico e que se formaria pelo aquecimento dos amidos. Isso tem sido noticiado ultimamente e será mais uma prova do mal de cozinhar vários alimentos.
Alguma luz no fim do túnel: açúcar não é ruim para todo mundo o tempo todo. Se você tem boa saúde e seu peso é normal, parece que o mel cru e puro, usado moderadamente, é um adoçante aceitável.

Tradução: Beatriz Medina
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Bibliografia:

  1. Bunn, F., e P. J. Higgins, “Reaction of Monosaccharides with Protein: Possible Evolutionary Significance”, Science, 10 de julho de 1981; 213
  2. USDA "Food Consumption" Pg.9. http://ers.usda.gov/ publications/ sb965/ sb965f.pdf . Projetado com base no consumo de 1997. Verificado em 2 de novembro de 2002.
  3. Szymanska U. e Boratynski J. “Protein Glycation-Clinical and Chemical Aspects”. Postepy Hig Med Dosw. 1999; 53 (5): 689-703.
  4. “Advanced Glycation End-Products (AGEs) and Cataract - Distribution in different types of cataract”. http://www.dog.org/ 2001/abstract_german/ Dawczynski_e.htm , visitado em 22 de outubro de 2002
  5. Tabaton, M., et al., “Is Amyloid Beta-protein Glycated in Alzheimer’s Disease?” Neuroreport. 1997; 8 (4): 907-909.
  6. Ishibashi, T., et al. “Advanced Glycation End Products in Age-related Macular Degeneration”. Arch Ophthalmol. Dez 1998; 116 (12): 1629-32
    7. MacLennan, A. “Identification of the Advanced
  7. Glycation End Products N[epsilon-carboxymethyllysine in the Synovial Tissue of Patients with Rheumatoid Arthritis”. Annals of the Rheumatic Diseases (ARD Online) 12 de setembro de 2002. Visitado em 10 de outubro de 2002.
  8. Furth, A. J. “Glycated Proteins in Diabetes”. Br J Biomed Sci. Set 1997; 54 (3): 192-200.
  9. Furth, Anna e John Harding, “Why Sugar Is Bad For You”, New Scientist. 23 de setembro de 1989: 44.
  10. “Liquid Candy”, Center for Science in the Public Interest. http://www.cspinet.org/ sodapop/ highlights.htm .
  11. Mirkin, Gabe. “Advanced Glycation End Products”. http://www.drmirkin.com/ archive . Visitado em 1 de outubro de 2002.

 

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